Конформацией белка можно управлять с помощью ПАВ. Циклодекстрины образуют с ПАВ комплексы включения, поведение которых отличается от поведения обычных ПАВ в воде. Для выяснения роли различных типов взаимодействий в системе ПАВ-белок-циклодекстрин с помощью методов динамического рассеяния света (ДРС), электрофореза и флуоресцентной спектрометрии было изучено изменение размера, x-потенциала и флуоресценции триптофана ассоциатов катионного ПАВ, додецилтриметиламмоний бромида (ДТАБ), с бычьим сывороточным альбумином (БСА) в присутствии (2-гидроксипропил)-b-циклодекстрина (2ГПbЦД) в трис-буферированных водных растворах (pH=7,3). 2ГПbЦД образует прочный стехиометрический комплекс с ДТАБ и в присутствии 2ГПbЦД конформация белка в системе управляется соотношением 2ГПbЦД:ДТАБ. Если в системе нет мицелл ПАВ, то при добавлении 2ГПbЦД происходит разжатие (декомпактизация) глобулярного белка ассоциированного с ПАВ и при соотношениях 2ГПbЦД:ДТАБ<1 наблюдается бимодальное распределение по размерам частиц, которое переходит в мономодальное строго при соотношении 2ГПbЦД:ДТАБ=1, когда остаются только глобулы большего размера, чем в отсутствии 2ГПbЦД. Напротив, если в системе есть мицеллы ПАВ, то добавление 2ГПbЦД приводит к сжатию ассоциатов белок-ПАВ. Данные флуоресцентной спектроскопии показали, что конформационные изменения при добавлении 2ГПbЦД сопровождаются дегидрофобизацией окружения триптофана в объеме макромолекулы БСА. Характер зависимости электрокинетического потенциала ассоциатов белок-ПАВ от соотношения 2ГПbЦД:ДТАБ определяется соотношением ДТАБ:БСА. В данной статье мы стремимся связать наблюдаемое поведение с межмолекулярными взаимодействиями в системе.
Protein conformation can be controlled using surfactants. Cyclodextrins form inclusion complexes with surfactants, whose behavior differs from that of conventional surfactants in water. To elucidate the role of different types of interactions in the surfactant-protein-cyclodextrin system, changes in size, x-potential, and tryptophan fluorescence of associates of the cationic surfactant dodecyltrimethylammonium bromide (DTAB) with bovine serum albumin (BSA) in the presence of (2-hydroxypropyl)-b-cyclodextrin (2HPβCD) in Tris-buffered aqueous solutions (pH=7.3) have been studied using dynamic light scattering, electrophoresis, and fluorescence spectrometry. 2HPβCD forms a stable stoichiometric complex with DTAB, and in the presence of 2HPβCD, the conformation of the protein in the system is controlled by the 2HPβCD:DTAB ratio. If there are no surfactant micelles in the system, the addition of 2HPβCD causes the protein to decompactify, and at 2HPβCD: DTAB<1, a bimodal distribution of particle sizes is observed, which transitions to a unimodal distribution strictly at a ratio of 2HPβCD:DTAB=1, when only particles larger than in the absence of 2HPβCD remain. Conversely, if there are surfactant micelles in the system, the addition of 2HPβCD leads to compression of the protein-surfactant associates. Fluorescence spectroscopy data showed that conformational changes upon the addition of 2HPβCD are accompanied by dehydrophobization of the tryptophan environment within the BSA macromolecule. The dependence of the electrokinetic potential of protein-surfactant associates on the 2HPβCD:DTAB ratio is determined by the DTAB:BSA ratio. In this article, we aim to link the observed behavior with intermolecular interactions in the system.