Для установления взаимосвязи конформационного поведения с межмолекулярными взаимодействиями в системе липид-белок с помощью методов динамического рассеяния света, электрофореза и флуоресцентной спектрометрии было изучено изменение размера, x-потенциала и флуоресценции триптофана бычьего сывороточного альбумина (БСА) в присутствие катионного ПАВ, додецилтриметиламмоний бромида (ДТАБ) в трис-буферированных водных растворах (pH=7,3). При этом значении pH трис-буферированный БСА находится в виде глобулярного макроаниона с x-потенциалом минус 4 мВ и средним размером 11 нм. По мере связывания катионов ДТА макроанионы БСА нейтрализуются и компактизируются. При мольном соотношении ДТА:БСА=100 ассоциаты ДТА-БСА достигают изоэлектрического состояния и при этом демонстрируют тримодальное распределение по размерам (7, 10 и 14 нм). При превышении ККМ ПАВ в мицеллярном растворе ДТАБ (соотношение ДТАБ:БСА=1000) ассоциаты ДТА-БСА оказываются положительно заряженными с x-потенциалом плюс 2,7 мВ и демонстрируют бимодальное распределение по размерам (10 и 20 нм). Конформационные изменения сопровождаются гидрофобизацией или дегидрофобизацией окружения триптофана в объеме макромолекулы БСА.
To establish the relationship between conformational behavior and intermolecular interactions in the lipid-protein system, changes in size, x-potential, and tryptophan fluorescence of bovine serum albumin (BSA) in the presence of the cationic surfactant dodecyl trimethylammonium bromide (DTAB) in Tris-buffered aqueous solutions (pH=7.3) were studied. At this pH value, Tris-buffered BSA exists as a globular macroanion with a x-potential of minus 4 mV and an average size of 11 nm. As DTA cations bind, BSA macroanions are neutralized and compacted. At a molar ratio of DTA:BSA=100, DTA-BSA associates reach an isoelectric state and exhibit a trimodal size distribution (7, 10, and 14 nm). When the CMC of surfactants in the DTAB micellar solution is exceeded (DTAB:BSA ratio = 1000), DTA-BSA associates become positively charged with a x-potential of plus 2.7 mV and exhibit a bimodal size distribution (10 and 20 nm). Conformational changes are accompanied by hydrophobization or dehydrophobization of the tryptophan environment in the BSA macromolecule volume.