Herald of Technological University Herald of Technological University ВЕСТНИК ТЕХНОЛОГИЧЕСКОГО УНИВЕРСИТЕТА 3034-4689 62305 БИОХИМИЯ, БИОТЕХНОЛОГИЯ И ЭКОЛОГИЯ БИОХИМИЯ, БИОТЕХНОЛОГИЯ И ЭКОЛОГИЯ ВЛИЯНИЕ ОГРАНИЧЕННОГО ПРОТЕОЛИЗА ПАПАИНОМ НА ТЕРМОДИНАМИЧЕСКУЮ СТАБИЛЬНОСТЬ ГЛИЦИНИНА ВЛИЯНИЕ ОГРАНИЧЕННОГО ПРОТЕОЛИЗА ПАПАИНОМ НА ТЕРМОДИНАМИЧЕСКУЮ СТАБИЛЬНОСТЬ ГЛИЦИНИНА Поляков А В Поляков А В polyakov-a-v@mail.ru Даниленко А Н Даниленко А Н Рудаков С В Рудаков С В Рудакова А С Рудакова А С Rud-as@mail.ru Шутов А Д Шутов А Д shutovandrei@yahoo.com Плащина И Г Плащина И Г igplashchina@sky.chph.ras.ru Шкодич В Ф Шкодич В Ф shkodich@mail.ru Кочнев А М Кочнев А М kochnev55@bk.ru Заиков Г Е Заиков Г Е gezaikov@yahoo.com Институт биохимической физики им. М.Н.Эмануэля РАН ru Институт биохимической физики им. М.Н.Эмануэля РАН ru Институт биохимической физики им. М.Н.Эмануэля РАН ru Институт биохимической физики им. М.Н.Эмануэля РАН ru Государственный университет Молдовы ru Государственный университет Молдовы ru Государственный университет Молдовы ru Государственный университет Молдовы ru Государственный университет Молдовы ru Государственный университет Молдовы ru Институт биохимической физики им. М.Н.Эмануэля РАН ru Институт биохимической физики им. М.Н.Эмануэля РАН ru КНИТУ ru КНИТУ ru КНИТУ ru КНИТУ ru КНИТУ ru КНИТУ ru 01 08 2025 01 08 2025 17 1 203 207 20 04 2023 https://vestniktu.ru/en/nauka/article/62305/view

Исследованы изменения термодинамических параметров глицинина, запасного 11S глобулина семян сои Glycine max, в результате ограниченного протеолиза папаином. Методом адиабатной сканирующей микрокалориметрии определены термодинамические параметры денатурации (температура, энтальпия, энтропия и свободная энергия Гиббса) интактного и модифицированного белков в зависимости от концентрации хлорида натрия в растворе. Установлено, что ограниченный протеолиз глицинина папаином приводит к понижению свободной энергии денатурации белка, то есть к понижению его термодинамической стабильности. Наблюдаемые закономерности в изменениях термодинамических параметров денатурации согласуются с ранее установленными изменениями молекулярных параметров.

Alterations of thermodynamic parameters of glycinin, soybean Glycine max storage 11S globulin, generated by papain limited proteolysis have been investigated. By using adiabatic scanning microcalorimetry method, denaturation thermodynamic parameters (temperature, enthalpy and free Gibbs energy) of intact and modified proteins were determined at different sodium chloride concentrations. It was determined that glycinin limited proteolysis with papain results in lower denaturation free energy of the protein, that is results in lower thermodynamic stability. The described alterations of glycinin thermodynamic parameters coincide with those of molecular parameters previously determined.

глицинин соевые бобы ограниченный протеолиз папаин термодинамическая стабильность дифференциальная сканирующая микрокалориметрия термодинамические параметры денатурации glycinin soybeans limited proteolysis papain thermodynamic stability differential scanning microcalorimetry denaturation thermodynamic parameters глицинин соевые бобы ограниченный протеолиз папаин термодинамическая стабильность дифференциальная сканирующая микрокалориметрия термодинамические параметры денатурации glycinin soybeans limited proteolysis papain thermodynamic stability differential scanning microcalorimetry denaturation thermodynamic parameters

A.D. Shutov, H. Bäumlein Seed Proteins. Springer, Netherlands, 1999. C. 543-561. A.D. Shutov, H. Bäumlein Seed Proteins. Springer, Netherlands, 1999. C. 543-561. J. Kinsella, D. M. Whitehead and L. G. Phillips Structure-Function Properties of Food Proteins Elsevier Science & Technology Books, Amsterdam, 1994. 271 c. J. Kinsella, D. M. Whitehead and L. G. Phillips Structure-Function Properties of Food Proteins Elsevier Science & Technology Books, Amsterdam, 1994. 271 c. V. P. Bulmaga, A. D. Shutov, I. A. Vaintraub Nahtung-food., 33, 1, 25-29 (1989). V. P. Bulmaga, A. D. Shutov, I. A. Vaintraub Nahtung-food., 33, 1, 25-29 (1989). 4. M. B. Barać, S. P. Stanojević, S. T. Jovanović and M. B. Pešić APTEFF, 35, 1-280 (2004). 4. M. B. Barać, S. P. Stanojević, S. T. Jovanović and M. B. Pešić APTEFF, 35, 1-280 (2004). A.D. Shutov, J. Pineda, V. I. Senyuk, V. A. Reva, I. A. Vaintraub Eur J Biochem. 199, 3, 539-543 (1991) A.D. Shutov, J. Pineda, V. I. Senyuk, V. A. Reva, I. A. Vaintraub Eur J Biochem. 199, 3, 539-543 (1991) I.A. Vaintraub Nahrung., 42, 59-60 (1998) I.A. Vaintraub Nahrung., 42, 59-60 (1998) S.Y. Kim, P.S.W. Park, K.C. Rhee J.AgricFood Chem. 38,651-656 (1990). S.Y. Kim, P.S.W. Park, K.C. Rhee J.AgricFood Chem. 38,651-656 (1990). W.U. Wu, N. S. Hettiarachchy, M. Qi, J. Am. Oil Chem. Soc. 75, 845-850 (1998). W.U. Wu, N. S. Hettiarachchy, M. Qi, J. Am. Oil Chem. Soc. 75, 845-850 (1998). Braudo E.E., A.N.Danilenko, P.V.Guslyannikov, G.O.Кozhevnikov, G.P.Artykova, N.A.Lapteva, L.A.Vaintraub, E.Sironi, M.Duranti Int J Biol Macromol., 39, 4-5, 174-178 (2006). Braudo E.E., A.N.Danilenko, P.V.Guslyannikov, G.O.Kozhevnikov, G.P.Artykova, N.A.Lapteva, L.A.Vaintraub, E.Sironi, M.Duranti Int J Biol Macromol., 39, 4-5, 174-178 (2006). K.D. Schwenke, T. Henning; S. Dudek; H. Dautzenberg, A. N. Danilenko, G. O. Kozhevnikov, E. E. Braudo, INT J BIO M, 28, 2, 175-182 (2001). K.D. Schwenke, T. Henning; S. Dudek; H. Dautzenberg, A. N. Danilenko, G. O. Kozhevnikov, E. E. Braudo, INT J BIO M, 28, 2, 175-182 (2001). M. Adachi, J. Kanamori, T. Masuda, K. Yagasaki, K. Kitamura, B. Mikami, S. Utsumi Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 100, 7395-7400 (2003) M. Adachi, J. Kanamori, T. Masuda, K. Yagasaki, K. Kitamura, B. Mikami, S. Utsumi Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 100, 7395-7400 (2003) А.В. Поляков, А.Н. Даниленко, А.В. Кривандин, С.В. Рудаков, А.С. Рудакова, А.Д. Шутов, И.Г. Плащина, Г.Е. Заиков, О.Н. Кузнецова Вестник Казанского Технологического Университета, 9, 184-190 (2013). A.V. Polyakov, A.N. Danilenko, A.V. Krivandin, S.V. Rudakov, A.S. Rudakova, A.D. Shutov, I.G. Plaschina, G.E. Zaikov, O.N. Kuznecova Vestnik Kazanskogo Tehnologicheskogo Universiteta, 9, 184-190 (2013). A.D. Shutov, A. Rudakova, S. Rudakov, I. Kakhovskaya, A. Schallau, N. Maruyama, K. Wilson J. Plant. Physiol., 169, 1227-1233 (2012) A.D. Shutov, A. Rudakova, S. Rudakov, I. Kakhovskaya, A. Schallau, N. Maruyama, K. Wilson J. Plant. Physiol., 169, 1227-1233 (2012) P. Privalov, Methods in Molecular Biology, 490, 1-39 (2009). P. Privalov, Methods in Molecular Biology, 490, 1-39 (2009). A.D. Shutov, V.I. Senyuk, I.A. Kakhovskaya, J. Pineda Biokhimiya, 58, 174-182 (1993) A.D. Shutov, V.I. Senyuk, I.A. Kakhovskaya, J. Pineda Biokhimiya, 58, 174-182 (1993) R. F. Itzhaki, D. M. Gill Analytical Biochemistry, 9, 4, 401-410 (1964) R. F. Itzhaki, D. M. Gill Analytical Biochemistry, 9, 4, 401-410 (1964) H. J. Hinz, F. P. Schwarz Pure Appl. Chem., 73, 4, 745-759 (2001) H. J. Hinz, F. P. Schwarz Pure Appl. Chem., 73, 4, 745-759 (2001) T.M. Bikbov, V. Ya. Grinberg, A. N. Danilenko, T. S. Chaika, I. A. Vaintraub, and V. B. Tolstoguzov Colloid & Polymer Sci , 261,346-358 (1983). T.M. Bikbov, V. Ya. Grinberg, A. N. Danilenko, T. S. Chaika, I. A. Vaintraub, and V. B. Tolstoguzov Colloid & Polymer Sci , 261,346-358 (1983).