Конформацией белка можно управлять с помощью ПАВ. Циклодекстрины образуют с ПАВ комплексы включения, поведение которых отличается от поведения обычных ПАВ в воде. Для выяснения роли различных типов взаимодействий в системе ПАВ-белок-циклодекстрин с помощью методов динамического рассеяния света (ДРС), электрофореза и флуоресцентной спектрометрии было изучено изменение размера, x-потенциала и флуоресценции триптофана ассоциатов катионного ПАВ, додецилтриметиламмоний бромида (ДТАБ), с бычьим сывороточным альбумином (БСА) в присутствии (2-гидроксипропил)-b-циклодекстрина (2ГПbЦД) в трис-буферированных водных растворах (pH=7,3). 2ГПbЦД образует прочный стехиометрический комплекс с ДТАБ и в присутствии 2ГПbЦД конформация белка в системе управляется соотношением 2ГПbЦД:ДТАБ. Если в системе нет мицелл ПАВ, то при добавлении 2ГПbЦД происходит разжатие (декомпактизация) глобулярного белка ассоциированного с ПАВ и при соотношениях 2ГПbЦД:ДТАБ<1 наблюдается бимодальное распределение по размерам частиц, которое переходит в мономодальное строго при соотношении 2ГПbЦД:ДТАБ=1, когда остаются только глобулы большего размера, чем в отсутствии 2ГПbЦД. Напротив, если в системе есть мицеллы ПАВ, то добавление 2ГПbЦД приводит к сжатию ассоциатов белок-ПАВ. Данные флуоресцентной спектроскопии показали, что конформационные изменения при добавлении 2ГПbЦД сопровождаются дегидрофобизацией окружения триптофана в объеме макромолекулы БСА. Характер зависимости электрокинетического потенциала ассоциатов белок-ПАВ от соотношения 2ГПbЦД:ДТАБ определяется соотношением ДТАБ:БСА. В данной статье мы стремимся связать наблюдаемое поведение с межмолекулярными взаимодействиями в системе.
БЕЛОК-ПАВ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ, КОМПЛЕКС ВКЛЮЧЕНИЯ ЦИКЛОДЕКСТРИН-ПАВ, БЫЧИЙ СЫВОРОТОЧНЫЙ АЛЬБУМИН, ДОДЕЦИЛТРИМЕТИЛАММОНИЙ БРОМИД, (2-ГИДРОКСИПРОПИЛ)-B-ЦИКЛОДЕКСТРИН, ТРИС-СТАБИЛИЗИРОВАННЫЙ БЕЛОК, КОНФОРМАЦИЯ, X-ПОТЕНЦИАЛ, ДЕГИДРОФОБИЗАЦИЯ ТРИПТОФАНА



