Изучено действие мелафена, регулятора роста растений на белковые и липидные компоненты эритроцитов, а также на белок-белковые и белок-липидные взаимодействия в мембране, как целых эритроцитов, так и их теней. Учитывая сильную зависимость направленности воздействия водных растворов мелафена от концентрации (ингибирование прорастания семян при больших концентрациях и активацию развития при малых и сверхмалых), тестирование влияния мелафена проводили в широком диапазоне концентраций (10 -12 - 10 -2 М). Влияние мелафена на мембранно-связанные и цитоскелетные белки теней эритроцитов регистрировали с помощью метода дифференциальной сканирующей микрокалориметрии (ДСК). Значительных изменений в организации белковых микродоменов в структуре теней эритроцитов в присутствии мелафена не было выявлено. На целых изолированных эритроцитах изучали влияние мелафена на липид-липидные и белок-липидные взаимодействия методом ЭПР двух спиновых зондов, погружаемых в мембрану на 2-4 Å и 4-8 Å. Проницаемость мембран эритроцитов определяли по степени гемолиза спонтанного, гипо- и гипер-осмотического. Полученные результаты указывают, что водные растворы мелафена не оказывают деструктивного воздействия на эритроциты при концентрациях, применяемых в растениеводстве. Однако при превышении концентрации мелафена выявляется воздействие на структурные и функциональные свойства эритроцитов.
Melafen, erythrocyte, erythrocyte ghost, differential microcalorymetry, microviscosity, hemolysis, мелафен, эритроциты, тени эритроцитов, дифференциальная сканирующая микрокалориметрия, микровязкость, гемолиз
1. Fattachov S.G., Reznik V.S., Konovalov A.I. “Melamine Salt of Bis (hydroxymethyl) phosphinic Acid. (Melaphene) As a New Generation Regulator of Plant growth regulator” // Set of articles. Reports of 13 International Conference on chemistry of phosphorus compounds. S. Petersburg. 2002. S. 80.2.
2. Zhigacheva I.V., Fatkulina L.D., Burlakova E.B., Shugaev A.I., Generosova I.P., Fattahov S.G., Konovalov A.I. “ Influence of phosphoorganic plant growth regulator to the structural characteristics of membranes plant’s and animal’s origin” // Biological membrane. 2008. V. 25. № 2. P. 150-156.
3. Zhigacheva I.V., Misharina T.A., Trenina M.B., Krikunova N.N., Burlakova E.B., Generosova I.P., Shugaev A. I., Fattahov S.G. “Fatty acid’s content of mitochondrial membranes of Pea seedlings in conditions of insufficient moistening and treatment by the phosphoorganic plant growth regulator” // Biological membrane. 2010. V. 27. P. 256-261.
4. Alekseeva O.M., Krivandin A.V., Shatalova O.V., Rykov V.A., Fattakhov S.G., Burlakova E.B., Konovalov A.I. “The Melafen-Lipid- interaction Determination in phospholipid membranes” // “Reports of Russian Academy of Sciences” (in Rus.). 2009. V. 427. N. 6. P. 218-220.
5. Dodge.J.T., Mitchell C., Hanahan D. J. “The preparation and chemical characteristics of hemoglobin-free ghost of human erythrocytes” // Arch. Biochem. Biophys. 1963. V. 100. P. 199-130.
6. Sato Y., Yamakose H. Suzuki Ya. “Mechanism of hypotonic hemolysis of human erythrocytes” // Biol. Pharm. Bull. 1993. V. 16. № 5. P. 506-512.
7. Privalov P.L., Plotnikov V.V. “Three generations of scanning microcalorimeters for liquids” // Therm. Acta. 1989. V.139. P. 257-277.
8. Jackson W.M., Kostyla J., Nordin J.H., Brandts J.F. “Calorimetric study of protein transitions in human erythrocyte ghosts” // Biochemistry. 1973. V.12. P. 3662-3667.
9. Brandts J.F., Lysko K.A., Schwartz A.T., Eryckson L., Carlson R.B., Vincentelli J., Taverna R.D. “Structural studies of the erythrocyte membrane” // Colloques. Internationaux. du. C. R. S. 1976. V. 246. P. 169-175.
10. Mohandas N., Greenquis, A.C., Shohet S.B. “Effect of heat and metabolic depletion on erythrocyte deformability, spectrin extractability and phosphorilation” // The Red Cell. New York. Alan R. Liss. Inc. 1978. P. 453-472.
11. Heath B.P., Mohandas N., Wyatt J.L., Shohet S.B. “Deformability of isolated red cells” // Biochim.et biophis. Acta. 1982. V. 691. № 2. P. 211-219
12. Akoev V.R., Sherbinina S.P., Matveev A.V., Tarachovsky Yu. S., Deev A.A., Shnirov V.L. “Investigations of structural transitions at erithricytes membrane when hereditary hemochromatosis” // Bulletin Experimental biology and medicine 1997. V. 123. № 3. P. 279-284.
13. Jackson W.M., Kostyla J., Nordin J.H., Brandts J.F. “Calorimetric study of protein transitions in human erythrocyte ghosts” // Biochemistry. 1973. V.12. № 19. P. 3662-3667.
14. Gulevski A.K., Riazancev V.V., Belous A.M. “Structural transitions of lipids and proteins of erythrocytes membrane when low temperature action” // Scientific Reports of High School. Biol. Sciences. (in Russ.) 1990. P. 29-36.
15. Akoev V.R., Matveev A.V., Belyaeva T.V., Kim Y.A.” "The effect of oxidative stress on structural transitions of human erythrocyte ghost membranes"// Biochim Biophys Acta. 1998. V. 1371. №2. P. 284-294.
16. Goloshchapov A.N., Burlakova E.B. “Microviscosity definition and structural transitions into lipids and proteins of cell membranes by the method of spin probes” // Biophysics. 1975. V. 20. № 5. P. 816-821.
17. Jager F.C. “Determination of vitamin E requirement in rats by means of spontaneous haemolysis in vitro” // Nutr. et Diets. 1968. V. 10. № 3. P.215−223.
18. Shnyrov V.L., Zhadan G.G., Salia C.H. “Thermal transitions in rat erythrocyte ghosts” // Biomed. Biochim. Acta. 1986. V. 45. P. 1119-1121.
19. Binukov V.I., Borunova S.F., Goldfeld M.G. “Paramagnetic probes at EPR-spectroscopic” // Biochemistry. 1972. V. 36. № 6. P. 1149-1153.
20. Vasserman A.M., Kovarsky A.L. “Spin probes and zondes at physicochemistry and polymers” M. Science (Nauka) 1986. 255 p.
21. Zhigacheva I.V., Fatkulina L.D., Burlakova E.B., Shugaev A.I., Fattahov S.G., Konovalov A.I “Preparation Melafen and physical-chemical state of membane ”/ Reports of Russian Academy of Sciences” (in Rus.). 2006. V. 409. № 4. P. 547-549
22. Kim Yu.A., Elemesov R.E., Akoev V.R. “Hyper osmotic hemolysis of erythrocytes and antihemolytic activity of saponins faction and triterpens glycosides from Panax Ginseng C.A.Meyer” // Biological Membrane. 2000. V.17. № 2. P. 15-26.
