Показана способность хитозанового полимера усиливать лизис лизостафином клеточных стенок стафилококков. Установлено, что усиление действия лизостафина зависит от молекулярной массы хитозана и уровня рН реакционной среды. В слабокислых условиях наибольшим активирующим действием обладал хитозан со средней молекулярной массой, в слабощелочных условиях – низкомолекулярный образец. Результаты работы позволяют сделать предположение об одном из механизмов антибактериального действия хитозана, которое заключается в усилении деградации клеточной стенки бактерии собственными автолизинами в присутствии хитозанового полимера.
хитозан, антибактериальная активность, молекулярная масса, лизостафин, chitosan, molecular weight, antibacterial activity, lysostaphin
1. Куликов, С.Н. Роль структуры в биологической активности хитозана / С.Н. Куликов, Ю.А. Тюрин, Д.А. Долбин, Р.З. Хайруллин // Вестник Казанского технологического университета, - 2007. - №6. - С. 10-14.
2. Куликов, С.Н. Антибактериальная и антимикотическая активность хитозана: механизм действия и роль структуры / С.Н. Куликов, Ю.А. Тюрин, Р.С. Фассахов, В.П. Варламов // Журнал микробиологии эпидемиологии и иммунобиологии. - 2009. - №5. - С. 91-97.
3. Хайруллин, Р.З. Зависимость растворимости хитозана от молекулярной массы и значения рН среды / Р.З. Хайруллин, С.Н. Куликов, В.Е. Тихонов, Е.А. Степнова, С.А. Лопатин, В.П. Варламов // Вестник Казанского технологического университета, - 2010. - №7. - С. 148-152.
4. Tharanathan, R.N. Chitin - the undisputed biomolecule of great potential / R.N. Tharanathan, F.S. Kittur // Crit. Rev. Nutr. - 2003. - V. 43. - P. 61-87.
5. Герасименко, Д.В. Антибактериальная активность водорастворимых низкомолекулярных хитозанов в отношении различных микроорганизмов / Д.В. Герасименко, И.Д. Авдиенко, Г.Е. Банникова, О.Ю. Зуева, В.П. Варламов // Прикл. биохимия и микробиология. - 2004. - Т. 40. - №3. - С. 301-306.
6. Дмитриева, Н.Ф. Липотейхоевые и тейхоевые кислоты патогенных стрептококков: структура, функции, роль во взаимодействии возбудителя с макроорганизмом / Н.Ф. Дмитриева, Ю.М. Тимофеев // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. - 2007. - №6. - 100-107.
7. Bierbaum, G. Autolytic system of Staphylococcus simulans 22: influence of cationic peptides on activity of N-acetylmuramoil-L-alanine amidase / G. Bierbaum, H.G. Sahl // J. Bacteriol. - 1987. - V. 169. - P. 5452-5458.
8. Ильина, А.В. Деполимеризация хитозана ферментным препаратом Целловиридин Г20х / А.В. Ильина, Ю.В. Ткачёва, В.П. Варламов // Прикл. биохимия и микробиология. - 2002. - Т. 38. - №2. - С. 132-135.
9. Wang, W. Determination of the Mark-Houwink equation for chitosans with different degree of deacetylation / W. Wang, S. Bo, S. Li, W. Qin // Int. J. Biol. Macromol. - 1991. V 13. - №5. - P. 281-285.
10. Kulikov, S. Molecular weight and pH aspects of efficacy of oligochitosan against methicillin-resistant Staphylococcus aureus (MRSA) / S. Kulikov, V. Tikhonov, I. Blagodatskikh, E. Bezrodnykh, S. Lopatin, R. Khairullin, Yu. Philippova, S. Abramchuk // Carb. Polymers. - 2012. - V. 87. - №1. - P. 545-550.
