Исследованы изменения термодинамических параметров глицинина, запасного 11S глобулина семян сои Glycine max, в результате ограниченного протеолиза папаином. Методом адиабатной сканирующей микрокалориметрии определены термодинамические параметры денатурации (температура, энтальпия, энтропия и свободная энергия Гиббса) интактного и модифицированного белков в зависимости от концентрации хлорида натрия в растворе. Установлено, что ограниченный протеолиз глицинина папаином приводит к понижению свободной энергии денатурации белка, то есть к понижению его термодинамической стабильности. Наблюдаемые закономерности в изменениях термодинамических параметров денатурации согласуются с ранее установленными изменениями молекулярных параметров.
глицинин, соевые бобы, ограниченный протеолиз, папаин, термодинамическая стабильность, дифференциальная сканирующая микрокалориметрия, термодинамические параметры денатурации, glycinin, soybeans, limited proteolysis, papain, thermodynamic stability, differential scanning microcalorimetry, denaturation thermodynamic parameters
1. A.D. Shutov, H. Bäumlein Seed Proteins. Springer, Netherlands, 1999. C. 543-561.
2. J. Kinsella, D. M. Whitehead and L. G. Phillips Structure-Function Properties of Food Proteins Elsevier Science & Technology Books, Amsterdam, 1994. 271 c.
3. V. P. Bulmaga, A. D. Shutov, I. A. Vaintraub Nahtung-food., 33, 1, 25-29 (1989).
4. 4. M. B. Barać, S. P. Stanojević, S. T. Jovanović and M. B. Pešić APTEFF, 35, 1-280 (2004).
5. A.D. Shutov, J. Pineda, V. I. Senyuk, V. A. Reva, I. A. Vaintraub Eur J Biochem. 199, 3, 539-543 (1991)
6. I.A. Vaintraub Nahrung., 42, 59-60 (1998)
7. S.Y. Kim, P.S.W. Park, K.C. Rhee J.AgricFood Chem. 38,651-656 (1990).
8. W.U. Wu, N. S. Hettiarachchy, M. Qi, J. Am. Oil Chem. Soc. 75, 845-850 (1998).
9. Braudo E.E., A.N.Danilenko, P.V.Guslyannikov, G.O.Кozhevnikov, G.P.Artykova, N.A.Lapteva, L.A.Vaintraub, E.Sironi, M.Duranti Int J Biol Macromol., 39, 4-5, 174-178 (2006).
10. K.D. Schwenke, T. Henning; S. Dudek; H. Dautzenberg, A. N. Danilenko, G. O. Kozhevnikov, E. E. Braudo, INT J BIO M, 28, 2, 175-182 (2001).
11. M. Adachi, J. Kanamori, T. Masuda, K. Yagasaki, K. Kitamura, B. Mikami, S. Utsumi Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 100, 7395-7400 (2003)
12. А.В. Поляков, А.Н. Даниленко, А.В. Кривандин, С.В. Рудаков, А.С. Рудакова, А.Д. Шутов, И.Г. Плащина, Г.Е. Заиков, О.Н. Кузнецова Вестник Казанского Технологического Университета, 9, 184-190 (2013).
13. A.D. Shutov, A. Rudakova, S. Rudakov, I. Kakhovskaya, A. Schallau, N. Maruyama, K. Wilson J. Plant. Physiol., 169, 1227-1233 (2012)
14. P. Privalov, Methods in Molecular Biology, 490, 1-39 (2009).
15. A.D. Shutov, V.I. Senyuk, I.A. Kakhovskaya, J. Pineda Biokhimiya, 58, 174-182 (1993)
16. R. F. Itzhaki, D. M. Gill Analytical Biochemistry, 9, 4, 401-410 (1964)
17. H. J. Hinz, F. P. Schwarz Pure Appl. Chem., 73, 4, 745-759 (2001)
18. T.M. Bikbov, V. Ya. Grinberg, A. N. Danilenko, T. S. Chaika, I. A. Vaintraub, and V. B. Tolstoguzov Colloid & Polymer Sci , 261,346-358 (1983).
